O que são enzimas e quais os fatores que afetam a velocidade das reações enzimáticas?

Dependência da Taxa de Reação na Concentração de Substrato

Condições de estado estacionário

Variações precoces nas concentrações de S, enzima (E), complexo enzima-substrato (ES) e P mudam drasticamente e são difíceis de medir. O estado estacionário ocorre quando as variações em E e ES são relativamente pequenas.

• E e S são altos no início da reação, enquanto ES e P são baixos.
• ES e P aumentam à medida que a reação prossegue, diminuindo E e S.
• À medida que S diminui, também diminui a formação de ES no final da reação. Neste ponto, torna-se provável uma reação inversa.

Taxa de reação inicial (V o )

A velocidade inicial da reação é usada para evitar a medição da reação inversa, uma vez que tenha sido feito produto suficiente.

• Concentrações de substrato mais altas aumentam V 0 até que a reação se aproxime de V max .
• V 0 = V max [S] / K M + [S]
• À medida que [S] aumenta, V 0 aproxima-se de V max .
• À medida que [S] desce, V 0 aproxima-se de K M .
• K cat = a quantidade de produto produzida quando a reação atinge V max . Isto permite a medição de resultados concretos de uma reação em vez de taxas.

Gráfico Michaelis-Menten

Traçar a taxa de reação inicial (V 0 ) no eixo y contra a concentração de substrato no eixo x num gráfico resulta numa curva hiperbólica, que se aproxima da velocidade máxima V max em altas concentrações de substrato devido à saturação da enzima com substrato.

Constante de Michaelis-Menten (K M )

K M é a concentração de substrato na qual é alcançada metade da velocidade máxima (½ V max ) (K M é medido no eixo x enquanto ½ V max é medido no eixo y).

• Indica a afinidade de uma enzima para o seu substrato de maneira inversa e é característica do complexo enzima-substrato específico
• Se o valor de KM for baixo, a enzima tem uma forte afinidade pelo substrato e menos é necessário para atingir ½ V max .
• Se o valor de KM for alto, a enzima tem menos afinidade pelo substrato e mais é necessário para atingir ½ V max .
• Dependente da temperatura e do valor do pH, mas independente da concentração da enzima

Trama Lineweaver-Burke

É traçado 1/V 0 no eixo y e 1 / [S] no eixo x, que resulta num gráfico linear dos mesmos dados usados na cinética de Michaelis-Menten.

• A inclinação da linha é igual a K M / V max .
• A intersecção y é igual a 1/V max .
• A interceptação x é igual a -1 / K M .

Bases da cinética de Michaelis-Menten

Curva de saturação para uma reação enzimática que mostra a relação entre a concentração do substrato e a taxa de reação

Bases da cinética de Michaelis-Menten

Vídeos recomendados

Que tal revisar as enzimas e arrasar nas questões do vestibular e do Enem deixando os outros candidatos para trás? Vem com a gente!

Muitas das reações químicas que ocorrem em nosso organismo necessitam de uma alta energia inicial (energia de ativação) para começarem a acontecer. Veja como atuam as Enzimas para proteger as proteínas neste processo todo.

Dessa maneira, precisariam de temperaturas altíssimas para iniciar. Isso, porém, levaria à desnaturação de proteínas (perda da conformação tridimensional destas substâncias) e destruíriam o ser vivo. Para solucionar este problema, existem as enzimas!

Elas são catalizadores que diminuem a necessidade de altas energias de ativação e aceleram processos em nosso organismo, tornando possíveis reações em temperaturas compatíveis com a vida.

Mas, do que são compostas as enzimas? Como funcionam? Revise isso e muitas outras características das enzimas com este super post e arrase nas questões de biologia do Enem e dos vestibulares!

O que são as Enzimas

Comece pelo resumo da professora Larissa Campos, do canal do Curso Enem Gratuito:

Dica 1: Antes de continuar estudando as enzimas, é importante que você esteja ligado(a) na estrutura das proteínas e na sua constituição. Se você precisa de uma ajudinha para relembrar este assunto, dê uma espiada no post a seguir (tem dicas legais do nosso Blog para você!).

Constituição das enzimas

Em geral, as enzimas são moléculas proteicas associadas a outra substância não-proteica, chamada de coenzima ou radical prostético.

No centro da enzima há uma região chamada de sítio ativo, capaz de se encaixar nos reagentes ou substratos e tornar mais fácil a reação entre eles. Este sítio ativo é específico, funcionando como um sistema chave/fechadura. Ou seja, as enzimas somente funcionam sobre o substrato para os quais foram produzidas.

Como as enzimas funcionam?

Ao se ligarem ao substrato, as enzimas em geral conseguem modificar a distribuição dos átomos alterando a molécula do reagente. Dessa maneira, a enzima torna certas ligações do substrato mais fracas e, consequentemente, mais fáceis de serem quebradas. Ao finalizar uma reação química, a enzima é totalmente regenerada e pode ser novamente utilizada em uma outra reação. Veja no esquema a seguir:

Nomenclatura das enzimas

Você já deve ter percebido que o nome da maioria das enzimas termina com o sufixo “ase”. Em geral, o nome de uma enzima é dado acrescentando este sufixo ao nome do substrato com o qual reagem.

Por exemplo: a amilase, que age sobre o amido e a lactase que atua sobre a lactose. Há também enzimas que já possuem nomes “famosos” e consagrados e que não seguem esta regra, como a pepsina, que age sobre as proteínas durante a digestão no estômago.

Fatores que influenciam a atividade de enzimas

Como as enzimas são também proteínas, fatores como o pH, a temperatura e a concentração de substrato irão influenciar no seu desempenho. As enzimas, como toda proteína, sofrem desnaturação em certas condições e param de funcionar.

Assim, a velocidade de uma reação química aumenta até certo ponto com a elevação da temperatura. A partir de certa temperatura ótima (cujo valor depende da enzima que está reagindo), onde a velocidade de reação é máxima, ocorre a desnaturação proteica, o que inativa a enzima.

Isso ocorre, pois, há alteração de sua forma tridimensional, assim, a enzima não consegue mais acoplar ao substrato e catalisar a reação química. Dessa maneira, após passar da temperatura ótima, a velocidade da reação desacelera rapidamente, como podemos ver no gráfico a seguir:

A basicidade e a acidez de uma solução também podem afetar a ação das enzimas, pois isto também as desnatura. Cada enzima funciona corretamente em um pH ótimo. Por exemplo, a pepsina é uma enzima presente no suco gástrico produzido pelo estômago, cujo objetivo é atuar sobre as proteínas, transformando-as em moléculas menores.

A pepsina é uma enzima produzida para funcionar em meio ácido, om um pH ao redor de 2,0. Já a tripsina, produzida pelo pâncreas e lançada no duodeno e que também atua na degradação de proteínas, precisa de um pH de 8,0. Ou seja, a tripsina atua em meios básicos. Veja no gráfico a seguir:

Dica 2: Revise tudo sobre os carboidratos! Tem super dicas para você se dar bem nas questões de biologia do Enem!

A quantidade de substrato também influencia na velocidade da reação. O aumento da quantidade de substrato acelera a reação até certo ponto. Passado este ponto, a velocidade se mantém estável, pois, apesar de haver mais moléculas de substrato, as enzimas são substâncias produzidas em pequenas e limitadas quantidades. Sem enzimas livres, não há reação.

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A Desativação de Enzimas

As enzimas podem também ser desativadas pela presença de metais pesados, como o chumbo e o mercúrio, ou por outros produtos como o arsênico. Neste caso, estas substâncias se ligam à molécula alterando sua forma e assim, seu funcionamento. Este tipo de inibição enzimática é chamada de não-competitiva.

Há também substâncias muito semelhantes aos substratos tradicionais de cada enzima que podem se ligar ao seu sítio ativo, impedindo que elas ajam sobre o substrato para o qual foram produzidas. Este tipo de inibição é chamada de competitiva.

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Agora que você já sabe tudo sobre as enzimas e seu funcionamento, que tal ver uma videoaula para fixar o conteúdo sopbre as Proteínas? Veja agora com a professora Juliana Evelyn Santos.

E aí, curtiu o vídeo? Beleza! Vamos testar seus conhecimentos sobre as Enzimas:

1- (FMJ SP/2014)   Fundamentais para regular o metabolismo celular, as enzimas são sintetizadas a partir da ação dos genes. É correto afirmar que as enzimas

a) sofrem desnaturação em temperatura elevada, fenômeno que resulta em moléculas mais eficazes na sua atividade de reação
b) são inespecíficas aos substratos, nos quais reagem em sítios de ligação e, após a reação, os produtos são liberados para uso da célula.
c) aumentam a energia de ativação necessária para a ocorrência de uma reação química, facilitando a obtenção de substâncias úteis à célula.
d) aumentam a velocidade das reações químicas sem a necessidade de elevar a temperatura porque diminuem a energia de ativação.
e) têm atividade controlada pela temperatura do meio, independentemente das concentrações de substrato e do pH existentes.

Gab: D

2 – (UERJ/2013)   Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima.

Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições:

• ausência de inibidores;
• presença de concentrações constantes de um inibidor competitivo;
• presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo.

Os resultados estão representados no gráfico abaixo:

A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores.

As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números:

a) II e IV
b) II e III
c) III e II
d) IV e III

Gab: B

3 – (PUC RJ/2013)  

Considere as afirmações abaixo relativas aos efeitos da elevação da temperatura no funcionamento das reações enzimáticas:

I. A elevação da temperatura, muito acima de sua temperatura ótima, pode reduzir a atividade de uma enzima.
II. A elevação da temperatura pode desnaturar uma enzima
III. Todas as enzimas têm a mesma temperatura ótima.
IV. Algumas enzimas são estáveis no ponto de ebulição da água.

Estão corretas:

a) I, II e IV, apenas.
b) I, II e III, apenas.
c) II, III e IV, apenas.
d) II e IV, apenas.
e) todas as afirmações.

Gab: D

4 – (UEM PR/2012) Sabe-se que mudanças de temperatura podem afetar diretamente a velocidade de reações químicas e a atividade de enzimas. A esse respeito e considerando o conhecimento sobre o assunto, assinale a(s) alternativa(s) correta(s).

01. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com a elevação da temperatura. A partir de determinado ponto, porém, o aumento de temperatura faz com que a velocidade da reação diminua bruscamente e cesse.

02. O aquecimento excessivo de uma enzima provoca modificações em sua estrutura e essas modificações são reversíveis. Esse processo é conhecido como desnaturação.

04. Em uma reação química a elevação da temperatura aumenta o número de colisões efetivas entre os reagentes, aumentando a velocidade da reação.

08. Reações químicas endotérmicas aumentam de velocidade com o aumento da temperatura da reação.

16. Reações químicas exotérmicas diminuem de velocidade com o aumento da temperatura da reação.

Gab: 13

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Os textos e exemplos acima foram preparados pela professora Juliana Santos para o Blog do Enem. Juliana é formada em Ciências Biológicas pela Universidade Federal de Santa Catarina. Dá aulas de Ciências e Biologia em escolas da Grande Florianópolis desde 2007. Facebook: https://www.facebook.com/juliana.evelyndossantos.

Quais são os fatores que afetam a velocidade da reação enzimática?

Qual a definição de enzimas?

O que é uma reação enzimática?

O que são as enzimas é quais são as suas funções?